Kémia | Biokémia » Novotniné Dr. Dankó Gabriella - A fehérjék emésztése, felszívódása, anyagcseréje

A FEHÉRJÉK EMÉSZTÉSE, FELSZÍVÓDÁSA, ANYGCSERÉJE NOVOTNINÉ DR. DANKÓ GABREILLA DEBRECENI EGYTEM AGTC A nitrogén körforgalma • A fehérjék nitrogén tartalmú szerves vegyületek. A fehérjék a legfontosabb táplálóanyagok mert, • A szervezet minden sejtje tartalmaz fehérjét - a szervezetben a legnagyobb mértékben előforduló szerves vegyületek, a test zsírmentes szárazanyag tartalmának közel 75%-át alkotják • A szervezetben lejátszódó kémiai reakciókat fehérjetermészetű enzimek katalizálják valamint, számos életfolyamatot szabályozó hormon is fehérje • Minden állati termékben van fehérje - a takarmány legfontosabb táplálóanyagai - fehérjét az állatok csak fehérjéből tudnak felépíteni - ha nincs elegendő fehérje, akkor csökken a termelés, romlik a takarmányhasznosítás, csökken a betegségekkel szembeni ellenálló képesség • A legdrágább táplálóanyag. - A hazai takarmánybázis fehérjeszegény,

ezért a fehérje a legdrágább komponens • Az állati termék annál értékesebb minél több fehérjét tartalmaz Fehérjehiány • Csökken a termelés • Romlik a takarmányhasznosítás • Csökken az állatok betegségekkel szembeni ellenállóképessége • Nő az elhullás Fehérjék felosztása biológiai aktivitásuk alapján • Enzimek: a szervezet folyamatos működését katalitikus úton lehetővé tevő fehérjék (fehérje-, szénhidrát-, zsírbontás) • Védőfehérjék: a testidegen makromolekulák megkötése, káros külső hatások kiküszöbölése (fibrinogén) • Transzportfehérjék: kis molekulatömegű anyagok szállítása (hemoglobin, mioglobin-oxigén, szérumalbumin-szabad zsírsavak) • Hormonok: belső elválasztású mirigyek termelik (inzulinhasnyálmirigy, növekedési hormon – agyalapi mirigy) • Toxinok: (kígyómérgek) általában a sejthártyát bontják • Szerkezeti fehérjék: sejtszerkezet és a kötőszövet

felépítésében vesznek részt (keratin, fibroin) • Kontraktilis fehérjék: izomösszehúzódást szabályozza (aktin, miozin), helyváltoztatás (dinein) • Tartalékfehérjék: energia-, ion-, fehérjetárolás, gliadin - búza, zein - kukorica, ovalbumin - tojás Térbeli szerkezetük alapján lehetnek: – Globuláris: gömb alakú szerkezet, növényben (glutin, glialdin) és állatban (albumin, globulin) is megtalálható – Fibrillális: csak állatban található meg (kollagén, elasztin, keratin), szálas vagy lemezes szerkezet, gyenge aminosav összetétel, rossz emészthetőség Fibrilláris szerkezetű miozin Globuláris szerkezetű mioglobin Fehérjék felosztása összetételük alapján • Egyszerű fehérjék (proteinek):csak aminosavakból épülnek fel • Összetett fehérjék (proteidek): az aminosavakon kívül más anyagokat is tartalmaznak: – Lipoproteidek - lipidkomponens – Foszfoproteidek - foszfor – Metalloproteidek - fémek (vas, cink)

– Glikoproteidek - szénhidrát Aminosavak • A fehérjéket aminosavak építik fel. • Az aminosavak (aminokarbonsavak) olyan szerves vegyületek, amelyek molekulájában aminocsoport (-NH2) és karboxilcsoport (-COOH) egyaránt előfordul. • Az első aminosavakat a 19. század elején fedezték fel. 1806-ban LouisNicolas Vauquelin és Pierre Jean Robiquet izoláltak egy komponens spárgából (Asparagus officinalis), amint a növény után aszparaginsavnak neveztek el. • A gazdasági állatok által fogyasztott takarmányokban 20-24 aminosav fordul elő. • Minden fehérje heteropolimer: különböző aminosavak kondenzációjával jön létre vagy állítható elő • Esszenciális és nem esszenciális aminosavak - A különböző fajoknak más-más az igénye • Limitáló aminosav: a fehérjeszintézis helyén minimumban lévő aminosav • A takarmány aminosav-tartalma károsodhat a feldolgozás során (pl. tejporgyártás, állati-fehérje lisztté

történő feldolgozása, kukorica rosszul végzett szárításakor); L-és D állású aminosavak • Takarmány biológiai értéke az esszenciális aminosavak mennyiségétől függ • Az L-cisztein 3D molekulamodellje Esszenciális aminosavak • A fehérjék mintegy fele olyan aminosav amiket az állat nem tud előállítani ezért azt a tápláléknak tartalmaznia kell (esszenciális aminosavak) • Az, hogy melyik aminosav esszenciális függ az állatfajtól (9-12) – Sertés, ló, nyúl: hisztidin, izoleucin, leucin, lizin, metionin, fenil-alanin, treonin, triptofán, valin – Baromfi: arginin, glicin, prolin – Kérődzők: kevésbé igényesek a fehérje minőségére, mivel a bendőmikróbák képesek előállítani esszenciális aminosavat Feltételesen esszenciális aminosavak • Olyan aminosavak, amiket csak meghatározott aminosavból tud a szervezet előállítani • Cisztin metioninból keletkezhet • Tirozin fenil-alaninból keletkezhet •

Amennyiben van elegendő metionin és fenilalanin a takarmányban, úgy a cisztin és a tirozin nem minősül esszenciális aminosavnak • Cisztinből korlátozott mértékben képződhet metionin is. A tirozin fenil-alanin esetében ez nem lehetséges Nem esszenciális aminosavak • Alanin, aszparaginsav, cisztein, glutaminsav, szerin, oxiprolin, • A szervezet szöveteit alkotó fehérjék nem esszenciális aminosavakat is felhasználnak • A nem esszenciális aminosavakat nem kell külön aminosavanként nyilvántartani elég összesen • Csak akkor limitáló tényező, ha a takarmány nem tartalmaz elegendő fehérjét • A gyakorlatban ez az eset szinte soha nem fordul elő • A mennyiség és az arány nagyon fontos • Az optimális arány ESZ:NESZ 1:1,1-1,2 A fehérjeszintézis A fehérjeszintézis szakaszai • Aminosavak aktiválása: az aminosavak az aminoacil-tRNS-szintetáz enzim hatására aktivált formában a tRNS-hez kapcsolódnak, majd a

riboszómákhoz diffundálnak, ahol megindul a transzláció és a polipeptidlánc kialakulása, amely három szakaszban zajlik le: • a) a peptidlánc kezdése, iniciáció, • b) a lánc meghosszabbítása, elongáció és • c) befejezése, termináció. • A mRNS végén található kodonhoz, amely a metionint kódoló bázishármas, hozzákapcsolódik a tRNS antikodonja. • A fehérjeszintézis poliriboszomális folyamat, azaz több riboszómán folyik egy időben a transzláció. Két aminosav közt peptidkötés alakul ki. • A lánc felépítése akkor szakad meg, ha a folyamat a mRNS-en a befejezést kódoló bázishármashoz ér. A láncot egy fehérjefelszabadító faktor leválasztja a riboszómáról, majd a tRNS-ről és megindul a fehérje másod-, harmad-és negyedleges szerkezetének, valamint a különböző, láncon belüli módosulások (pl. diszulfidhidak, foszforiláció) kialakulása A fehérjeszintézist befolyásoló tényezők • A zavartalan

fehérjeszintézishez feltétele, hogy minden esszenciális aminosav a szükséges mennyiségben és arányban legyen jelen a takarmányban • Legyen elegendő nem esszenciális aminosav is • Mivel a fehérjeláncban az aminosavak sorrendje adott, így a fehérjeszintézist a legkisebb mennyiségben jelenlévő aminosav korlátozza (1. limitáló aminosav) • A fehérjeszintézis igényén felüli aminosavat a szervezet dezaminálja (energia+kiürül) • A limitált aminosav pótlásakor a következő legkevesebb mennyiségben jelen lévő aminosav lesz limitáló Takarmány energiatartalma • A fehérje transzformációját nemcsak az aminosavak mennyisége és aránya befolyásolja hanem az energiatartalom is • A fehérjeszintézis igen energiaigényes folyamat • Csak a rendelkezésre álló energiával arányos fehérjemennyiség épül be a szervezetbe • Előírt P/E arány • Befolyásoló tényezők: hasznosítás, faj, fajta, kor, Fehérjék szerkezete

•Elsődleges szerkezet: Aminosavak kapcsolódási sorrendje •Másodlagos szerkezet: A polipeptid lánc konformációja •Harmadlagos szerkezet: A fehérje háromdimenziós szerkezete •Negyedleges szerkezet: Az összetett fehérje szerkezete Elsődleges szerkezet: ¤ Aminosavak szekvenciája, N és C terminális ¤ Fajlagosság fogalma • A másodlagos szerkezet az ún. β-redő, amelyben a polipeptidláncok egymással párhuzamos láncokba rendeződnek. Ebben az amidsíkok αszénatomok körül kialakuló térszerkezet miatt hullámpapírra emlékeztető redős szerkezetet alakítanak ki. A láncok összetartásában hidrogénkötések vesznek részt, amelyek az egymás mellé kerülő peptidkötések atomjai között alakulnak ki. • A fehérjék harmadlagos szerkezetének a teljes polipeptidlánc konformációját, azaz a különböző másodlagos struktúrák egymáshoz való viszonyát nevezzük (van der Waals- ion SH-kötések) Harmadlagos szerkezetet

stabilizáló kötések Negyedleges szerkezet Több fehérje egységből álló makromolekulák szerkezete Példák a negyedleges szerkezetekre: • hemoglobin • riboszóma • immunglobulinok A fehérjék lebontása Fehérjebontó enzimek I. • • • • • • Endopeptidázok Oltóenzim (kimozin, rennin), a gyomor kardia mirigyeiből, pH opt.: 5-6, tejsavbaktériumok fermentációjára, főleg szopós korú állatban, a tej kazeinjét koagulálja (parakazein + oldható glükomafehérje) Katepszin: a gyomor fundus mirigyeiből pH opt.: 3-5, a kazeint koagulálja Pepszin: a gyomor fundus mirigyeiből, pH opt.: 1,8-3,5, főleg 1 hónapos kortól termelődik, a kazeint koagulálja, de főleg fehérjéből polipeptidet (albumózt, pepton) hasít. Tripszin: hasnyálmirigyből enterokináz hatására pH opt.: 7,8-8,8, polipeptidekből oligopeptideket hasít. Kimotripszin: hasnyálmirigyből tripszin hatására, pH opt.: 7-9, kazeint koagulálja, polipeptidekből

oligopeptideket hasít (válsztás után már exopeptidáz) Fehérjebontó enzimek II. • Exopeptidázok • Karboxi-peptidáz: hasnyálmirigyből, tripszin hatására, pH opt.: 7,5-8,5, oligopeptidekből aminosavat (C-végállású) hasít. • Aminopeptidáz: bélnedvből, pH opt.: 8, polipeptidből aminosavat (N-végállású) hasít • Dipeptidáz: bélnedvből, pH opt.: 8, dipeptideket hasítja A fehérjék emésztése és az aminosavak felszívódása Az aminosavak felszívódása • Az aminosavak felszívódásának helye az éhbél distalis és a csípőbél proximalis szakasza. A felszívás a aktív transzporttal történik, azaz energiát és karrieranyagot igényel. A karrier ez esetben azonos a nátriuméval, ezért az aminosavak felszívódása Na-függő. • Az L-állású aminosavak 2–6-szor gyorsabban szívódnak fel, mint a Dkonfigurációjúak, mivel azok transzportja passzív diffúzió. • Az aminosavak facilitált diffúzióval jutnak át a

mucosasejt basalis membránján, majd bekerülnek a vérbe, ahol a vér szabadaminosavtartalmának egy részét adják. • Natív formában történő fehérjefelszívás csak a születés utáni néhány órában (24–48 óra) lehetséges, amelynek jelentősége kérődzőkben, lóban és sertésben a kolosztrummal felvett immunglobulinok felszívása, a passzív immunitás megteremtésének módja. A bélhámsejtek ekkor még „nyitottak”, azaz pinocytosisra képesek. Az íly módon felvett és sejtmembránnal körülvett fehérje reverz pinocytosissal hagyja el a sejtet a basalis membránon keresztül és a nyirokkeringésbe kerül. A bélhámsejtek „záródásuk” (closure) után elveszítik fehérjefelszívó képességüket. Az aminosavak sorsa felszívódás után • A felszívódott aminosavak többsége a portalis keringésen keresztül a májba jut, ahol sorsuk a következőképpen alakulhat: • -fehérje keletkezik belőlük - vagy lebomlanak, azaz • -

dezaminálódnak, • - transzaminálódnak vagy • - dekarboxileződnek. • Az aminocsoportját vesztett N-mentes szénlánc bekapcsolódhat a szénhidrát-vagy a zsíranyagforgalomba, vagy energianyerésre fordítódhat. Számos, a szervezet számára nélkülözhetetlen N-tartalmú anyag (hormonok, ingerületátvivő anyagok, kreatinin stb.) szintézise is aminosavakból indul ki. • Az aminosavak anyagforgalmának végterméke emlősökben a karbamid, madarakban a húgysav. Mindkét vegyület a vizelettel ürül a szervezetből. A vizelettel ammóniumion és főleg kóros körülmények közt szabad aminosav is távozhat. Az aminosavak transzaminálása • A transzaminálás folyamatában az aminosavról leválik az aminocsoportja, egy α-ketosavra átkerül és egy másik aminosavat, valamint ketosavat képez. A folyamat reverzibilis, transzaminázok katalizálják, amelyek koenzimje a B6-vitamin származéka (pl. aszparaginsavtraszamináz, alanin transzamináz) A folyamat

jelentősége kettős, a citoplazmában a glutaminsavban összegyűjtött aminocsoportok bármikor felhasználhatók, másrészt a szervezet ily módon ketosavakból aminosavakat tud előállítani. Különösen élénk transzaminálás folyik a májban, az agyszövetben, a vesében, a harántcsíkolt izomszövetben és a szívizomban Az aminosavak oxidatív dezaminálása • Reakcióegyenlete: aminosav+1/2O2 α-ketosav + NH4+ • L-aminosav-oxidázok katalizálják. Az aminosavak dekarboxilezése • A dekarboxiláz enzimek által katalizált folyamat során az aminosavakból széndioxid kilépése mellett primer amin keletkezik, melyek élettanilag fontos vegyületek (hisztamin, szerotonin, gamma-aminovajsav). Dekarboxilezés leginkább a májban, az agyban és a vesében megy végbe. A N-mentes szénlánc sorsa • A dezaminálás vagy transzaminálás során keletkező α-ketosav több úton is bekapcsolódhat akár a szénhidrát, akár a zsír-anyagforgalomba. • Az

aminosavak többsége glükogenetikus, azaz részt tud venni a cukorújraképzésben. Azok, amelyek metabolizálása acetil-KoA képződéséhez vezet, azaz ketogenetikusak, a zsírsavszintézishez is alapul szolgálhatnak Az ammónia méregtelenítése, a karbamid ciklus • Az oxidatív dezaminálás során ammónia szabadul fel. Méregtelenítése a májban végbe menő karbamidciklusnak (urea-, ornitin- Krebs-Henseleit-ciklus) köszönhető, melynek során CO2ból, NH3-ból, valamint az aszparaginsav amino-csoportjából ATP felhasználásával karbamid keletkezik, mely a vizelettel távozik. • A madarak és a hüllők májából hiányzik az argináz enzim, ezért nem tudnak karbamidot szintetizálni, a N-tartalmú anyagok bomlásának végterméke a húgysav. A kérődzők fehérjeellátása Mikroba fehérje • Mikrobafehérje egyedül metioninból nem tartalmaz eleget • Mikrobás fermentáció átalakítja (általában javítja) a takarmány

fehérje-összetételét • Kisebb termelési szint esetén a szükséglet 75%-át is biztosítja • A termelési szint növelésével ez az arány 50-55%-ra csökken • Oka, hogy a mikrobafehérje mennyisége nem nő olyan ütemben mint az állat fehérjeszükséglete • Nő a bendőben lebomlás nélkül áthaladó by-pass fehérje szerepe elsősorban a tejelő tehenek takarmányozásában • Szükséges, hogy a takarmány fehérjetartalmának 35-45% ne bomoljon le a bendőben • Hazai takarmányok közül: kukoricaglutén, szárított sörtörköly, halliszt, (vérliszt, toll-liszt) By pass fehérjék • Nagy teljesítményű termelés esetén habár a mikrobafehérje minden esszenciális aminosavat tartalmaz de az állat nem minden aminosav esetében tudja a szükségletét ebből a forrásból fedezni. • Kiegészítésként a bendőben le nem bomló fehérjét kell etetni (by pass fehérje v. UDP) • A limitáló aminosav általában a metionin vagy a lizin •

Aminosavak bendőbeli védettsége – Drazsírozás (védőburok, ami nem bomlik le a bendőben) – Aminosavakat aminosav analóggá alakítjuk, ami csak kis mértékben bomlik le a bendőben – Hőkezelés (extrudálás, lapkázás) – Kemikáliák használata (formaldehid, csersav) • Fontos, hogy az aminosavnak csak a lebonthatóságát változtassuk meg a felszívódását ne NPN anyagok használata • Csak kérődzők esetében használható • Attól függően, hogy a bendőbaktériumok milyen nitrogént képesek felhasználni három csoportot különböztetünk meg: – Csak aminosavakat használ (protozoonok) – Csak ammóniát használ – Aminosavakat és ammóniát is használ • Az ammóniát is felhasználni tudó baktériumok az ammóniát nemcsak fehérjéből, hanem ipari úton előállított NPN tartalmú anyagokból is nyerhetik • Ammónium-szulfát, ammónium-klorid, karbamid • Karbamid: 46,5% nitrogéntartalom, nem testidegen, a

bendőbaktériumok az ureáz enzim segítségével széndioxidra és ammóniára bontja A rumino-hepatikus körforgalom A karbamid hasznosulását befolyásoló tényezők • Mikrobák energiaellátása • Bendő pH (6,4-6,8) ne ingadozzon szélsőségesen • Legyen elegendő kén a mikrobák szaporodásához • Lassú szabályos ammónia felszabadulás (retard karbamid készítmények) • 80%-os hatékonyság, 1g karbamid = 2,32g nyersfehérje Ammónia toxikózis • A karbamidból kinyert, a bendőben fel nem használt ammónia a véráramon keresztül a májba kerül • Ornitin ciklusban az ammónia visszaalakul karbamiddá • Ennek a karbamidnak egy része visszakerül a bendőbe és hasznosul, egy másik része kiürül • Túl sok ammónia - a vér ammóniaszintje megnő – kialakul az ammóniamérgezés • Megelőzése: – karbamidetetés korlátozása, napi felhasználás 100kg testtömegre 10g – fokozatos szoktatás • Gyakorlati alkalmazás: –

retard készítményként az abraktakarmányhoz keverik (2%) – nyalósóba keverik, – silózáskor bekeverik a takarmányba (0,4-0,5%) A máj szerepe a N-tartalmú vegyületek metabolizmusában 1) Szabályozza a fehérjék felépítését és lebontását 2) A fehérjék, főleg a plazma fehérjék szintézise a máj egyik fontos feladata 3) Egyensúlyban tartja a fehérjeszintézishez szükséges aminosavak mennyiségét 4) Transzaminációval előállítja a nem esszenciális aminosavakat 5) Ammónia méregtelenítése- karbamid ciklus 6) Részt vesz a rumino-hepatikus körforgalomban (a kérődzők számára gazdaságosabb Nforgalom) A szervezet N-mérlege • Az élet kezdeti szakaszán, a növekedés és a fejlődés ideje alatt a szervezet N-mérlege pozitív, azaz a fehérjebeépülés dominál. • Kifejlett állatban viszonylagos N-egyensúly áll fenn, amely időszakban a vehemépítés, a tejtermelés vagy az egyéb állati termék (tojás, gyapjú stb.)

előállításához szükséges Nbeépülés • Az öregedéssel, a szervezet leépülésével a Nmérleg negatív irányba tolódik el. A fehérje-anyagcsere hormonális szabályozása • A szervezetben folyó fehérjebeépülési és -lebontási folyamatokat hormonok szabályozzák. • Anabolikusak (fokozzák az aminosavaknak a beépülését) - inzulin, növekedési hormon, androgének. A tiroxin megfelelő szénhidrát-és zsírellátás mellett ugyancsak anabolikus, fokozza a fehérjeszintézist, éhező állatban azonban a fehérjemobilizáló hatású. • Katabolitikus hatásúak a glükokortikoidok, amelyek fokozzák az extrahepatikus szövetekben történő fehérjebontást. • A hormonok hatásukat részben az aminosavak transzportjára fejtik ki. Így az inzulin és az STH csökkentik a plazma szabadaminosav-tartalmát, fokozzák az aminosavaknak a membránon át történő transzportját. A glukagon szintén fokozza az aminosavak transzportját, hatása mégsem

anabolikus, mert az aminosavaknak cukorrá való átépülését serkenti. KÖSZÖNÖM A FIGYELMET