Élelmiszeripari ismeretek | Tanulmányok, esszék » Élelmiszer-fehérjék átalakulása a feldolgozás és tárolás során

Élelmiszer-fehérjék átalakulása a feldolgozás és tárolás során Az aminosavak átalakulása a feldolgozás és tárolás során A fehérjék hőkezelése aminosavak deszulfurálódása, dezaminálódása, izomerizációja, és egyéb kémiai átalakulása. A kéntartalmú aminosavak változása a tejkezelés során Mennyiség az összes S-tart. As%-ban Termék Met+Cys Met-szulfoxid MetO2+ CysO3H Sovány tejpor 78 8,5 13 – hevített 84 8,0 7 – 0,015 M H2O2 61 29,0 10 – 0,15 M H2O2 42 37,0 21 Ciszteinsav, metionin-szulfon, formil-kinurenin Nem hasznosulnak Cisztin-szulfoxid, -diszulfoxid, cisztein-szulfénsav, metionin-szulfoxid Részben hasznosulnak A kéntartalmú oldalláncok oxidációjának lehetséges útjai P S S P diszulfid P SO S diszulfid-monoxid (monoszulfoxid) PSH tiol P PSOH ciszteinszulfénsav S P SOH P PSO2H ciszteinszulfinsav S P SO SO P P SO2 SO P diszulfid-dioxid diszulfid-trioxid P SO2 S P P SO2 SO2 P

diszulfid-tetroxid (diszulfon) P S SO3H SO2H cisztein szulfonsav P SO3H ciszteinsav Deszulfurizáció A cisztin, cisztein lebomlása magasabb hőmérsékleten kén-hidrogén, metil-merkaptán, dimetilszulfid és egyéb reakcióképes csoportok. Izomerizáció Racemizáció és epimerizáció Magas hőmérsékleten és/vagy lúgos körülmények között. Táplálkozásbiológiai érték, emészthetőség csökken. De ezen túl D-aminosavak toxikusak is lehetnek. argininből ciszteinből ornitin, karbamid, citrullin, ammónia dehidroalanin Fehérje−fehérje kölcsönhatások Keresztkötések a polipeptidláncon belül polipeptidláncok között. Pl. keratinban és fibrinben: γ-glutamil-ε-N-lizin vagy COOH kollagénben: N CH C CH2 CHOH (CH2)3 CH N (CH2)2 CH NH2 NH2 COOH CH2 CH COOH NH2 hisztidil-allizil-hidroxi-allizin Plazmaalbumin hevítés kapcsolat glutamil- és liziloldallánc között + NH3 Lehetnek még: ASP (GLU) C O ASP (GLU) C O ASP

(GLU) C O O S CH2 CH2 ASP (GLU) SER (THR) CYS imid kötés észter kötés tioészter kötés NH C O Metionin szulfonium származékai homoszerin laktonná alakulhatnak. Az acilezett lizinszármazékok csökkent táplálkozási értékűek! Származék ε-N-formil-Lys ε-N-acetil-Lys ε-N-(-γ-glutamil)-Lys ε-N-(-α-glutamil)-Lys α-N-glicil-Lys ε-N-glicil-Lys ε-N-(acetil-glicil)-Lys α-N-(propionil)-Lys ε-N-(propionil)-Lys Hasznosulás az állatkísérletben (%) 50 50 100 100 80 100 0 0 70 Lizinoalanin képződés (lúgos kezelés során) (LAL) COOH C CH2 NH2 dehidroalanin COOH COOH CH (CH2)4 NH CH2 CH NH2 NH2 lizinoalanin Prekurzor a dehidroalanin (DHA) H2N H2N CH CO OH H2N CH H2N COOH COOH CH2 CH2 CH2 S S dehidroalanin S S SH CH2 CH2 S CH CO OH H2N CH CH2 COOH cisztin H2N C CH CH2 OH szerin H2N CH H2N C COOH H COOH H2N C CH2 OH COOH OH − COOH CH2 dehidroalanin A dehidroalanin reakciói HOOC

lizinoalanin HC CH2 NH (CH2)4 H 2N CH HOOC NH2 lizin H 2N COOH arginin C COOH COOH HC CH2 NH (CH2)3 CH H2N ornitin NH2 omitoalanin CH 2 dehidroalanin NH3 HOOC cisztin HOOC HC CH2 NH2 H2N β-aminoalanin COOH HC CH 2 S CH2 CH H2N lantionin NH2 A dehidroalanin biológiai hatásai: Patkány vese hámszövet sejtmagjai, annak DNS- és fehérjetartalma nő, a vesetubulusok sejtjei fokozottan osztódnak. ¾ Károsodás 50−100 mg/kg felett, 10000 mg/kg felett károsodás az egész vesében – nefrocitomegáliás tünetek. ¾ LAL szabad állapotban nefrotoxikus, kötött állapotban nem hatásos (2000−3000 mg/kg sem ad tüneteket). ¾ De! hidrolízis után a hatás megjelenik! ¾ LAL-mentes fehérje vagy S−S hidak csökkentik a hatást. ¾ sztereoizoméria hatása: LD > LL ≥ DL>DD LD 30-szor nagyobb mint a többi. Lys Ala részre vonatkozik. ¾ Nyúl, aranyhörcsög, egér, kutya, japán fürj, rhesus majom (10000 mg/kg LAL) negatív vagy minimális

hatás. ¾ Emberi táplálék − alacsony LAL − nincs veszély. ¾ Egyes tápszerek és élelmiszerek LAL-tartalma Termék Linzinoalanin (mg/kg) Tejfehérje koncentrátum 179–377 Robébi MCT 39–103 Roboprotein komplet 38–57 Kazein-hidrolizátum 1560 Na-kazeinát Kolbász (nyersen és 10 perc főzés) 387 (200–600) 0 és 50 Sűrített tej 10 perc főzés 700 Sovány tejpor 25 Marhahús konzerv 25 Szérumalbumin (120 °C, 6 óra, pH=6) 8000 A fehérjék kölcsönhatása szénhidrátokkal Maillard-reakció Karbonilcsoport bázikus N-vegyület (pl. As) jelenlétében történő elváltozása. A reakció a hőmérséklettel nő. (aktiválási energia: 80 kJ/mol) A reakciósebesség az izoelektromos ponton a legkisebb. A reakciót befolyásolja még: lánchossz, a cukor szerkezete, az As fajtája. A Maillard-reakció vázlatos összefoglalása karbonilvegyület + aminocsoport SCH IFF-bázis A MADORI-termék H2 C dehidratálás deaminálás HC O C

O R2 +amin +amin barna pigmentek C NH R 1 O R2 dehidratáció + deaminálódás dikarbonilok CH3 C O +amin C O STR ECKERlebomlás R2 aminoketon + STRECKER-aldehid (aroma) + CO2 pirazinpirrolszármazékok A Maillard-reakció 1. reakciósora H C + NHR1 H C OH HO C H H H C C NHR - 1 C OH –H O 2 H HO C C OH C H H +H2O aldozil-amin C + NH2R1 O H C O C OH C O C H CH2 +amin R2 melanoidinek R2 R2 H+ R2 R2 + NHR1 hidroxi-metil-furfural 3-dezoxi-glüko-diulóz I. A Maillard-reakció 2. reakciósora H H HO H C NHR 1 C O C H H C C HO H NHR1 OH –NH2R1 C H C O R2 R2 1-amino-1-dezoxi1-amino1-dezoxi-ketóz 2,3-endiol-ketóz CH3 C C R2 C OH O O +amin C R2 1-dezoxi2,3-glüko-diulóz II. melanoidinek (pigmentek) maltol, izomaltol, bomlástermékek másodlagos reakciótermékek Aminosav Strecker-lebontása H H C O C O + H2N C COOH R α-dikarbonil C N C C O R COOH +H O 2 HC NH2 C O aminoketon

aminosav + R CHO + CO2 STRECKER-aldehid (aroma) Aminoketon átalakulása NH2 HC C O C + O aminoketon CH H2N –2H2O HC C N N C CH oxidáció C C N N C C pirazinszármazék Ribóz reakcióképesebb mint a xilóz, γ-As reakcióképesebb mint az α-As. Fehérjékben kötött As-k is reakcióba léphetnek (Nterminális As, Lys, Met, Cys, Trp). Csökken a hasznosítható Lys, Met, Cys, Trp-tartalom (Lys csökkenése a legjelentősebb). Tej(fehérje) (Lys-ben és redukáló laktózban gazdag) a legérzékenyebb élelmiszer. Gabonafélék: ha van keményítőbontó enzim érzékenyek. Maillard-reakció hozzáférhető Lys-tartalom csökken! A lizintartalom csökkenése hőkezelés hatására Fehérje (nyersanyag) Globin Albumin Globulin Állati szövet Gabona Lys-tartalom (mg/g) Hőkezelési veszteség (%) 89,5 36 94,0 40 59,0 30 48,0 18 18,0 18 Kis szénhidráttartalmú élelmiszerek (húsok) nem érzékenyek. Reakciótermékek: lehet hogy toxikusak?

(májrák, allergiás tünetek) Melanoidinek (kenyér héjában) nehezen felszívódó mutagén vegyületek. Fehérjék kölcsönhatása lipidekkel: Fehérjekészítmények + oxidált linolsavészter Lipidek szabad gyökei: L•, LO• (alkoxi), LOO• (peroxi) LOO• + fehérje •LOOfehérje •OOLOOfehérje •LOOfehérje + O2 •OOLOOfehérje + fehérje fehérjeOOLOOfehérje további lépésekben polimerek Másik gyökös reakció: LO• + fehérje LOO• + fehérje LOH + fehérje• LOOH + fehérje• Gyök az α C-atomon, ritkán Cys S-atomján. Hatás: fehérje molekulatömeg-növekedés, veszteség: Met, Cys, His, Lys. Karbonil-amin reakció: (oxovegyület és NH2-csoport között) L–C=O + H2N–fehérje L–C=N–fehérje Bizonyíték: Schiff-bázis elnyelési színkép. Veszteség: metionin, hisztidin, hozzáférhető-Lys. Fehérjék kölcsönhatása polifenolokkal Polifenolok oxidációja oxidált polifenolok Csökkenti a hozzáférhető Lys mennyiségét,

valamint a fehérje biológiai értékét. Fehérjék kölcsönhatása polifenolokkal polifenol polifenol kinon származéka lizintartalmú fehérje OH R oxidáció OH NH Lys P O R + n(kinon) O P NH Lys H2N Lys P lizintartalmú fehérje és kinon polimerek komplexei Lys NH OH P OH NH Lys P Fehérje−fitinsav kölcsönhatások Biológiai szerepe: ¾ foszfor + inozittárolás ¾ mikroelemek felszívódása (kelát-képző) ¾ kölcsönhatás a fehérjékkel O HO P OH O P OH P HO O A fitinsav szerkezete HO O O OH O 3 5 OH 4 6 O O HO P P O O HO OH O 1 OH 2 P O OH Kation jelenlétében: fitinsav−fém−fehérje (hármas komplexek) –H+ Fitinsav fitinsav− + fehérje+ stabil komplex CO NH C H2 CH2 CH2 CH 2 NH 3 CO HC NH NH3 CH2 CH2 CH2 CH P P P CO P P P P P P P P P Polipeptidhíd két fitinsav-molekula között